Путь на сайте

Ферменты-мультимеры

Молекулы многих ферментов состоят из нескольких субъединиц - последовательностей аминокислот, которые синтезируются отдельно друг от друга, а потом объединяются вместе. Часто только одна из субъединиц выполняет каталитическую функцию, причем если ее отделить от остальных, то оказывается, что катализируемая ею реакция протекает с такой же скоростью или даже чуть быстрее, чем когда работает вся молекула фермента целиком. Зачем же присутствуют в молекуле остальные субъединицы?

Теоретическая основа для подготовки ответа:

  1. Ферменты- биологические катализаторы. Связываясь с субстратом, они снижают энергию активации и тем самым обеспечивают протекание биохимических реакций в живых клетках при атмосферном давлении и температуре 36-380С.
  2.  Ферменты – глобулярные белки. В структуре фермента выделяют несколько аминокислотных последовательностей, выполняющих основную каталитическую функцию – Активный центр. Остальная часть молекулы белка необходима для стабилизации структуры активного центра. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов.
  3. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы-Кофакторы. Это могут быть как неорганические молекулы (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органические(например, флавин или гем).

 

Однако большинство ферментов представлено белками более высокой молекулярной массы, построенными из субъединиц. Так, каталаза (М=25200) содержит в молекуле шесть протомеров с М=42000 каждый. Молекула фермента, ускоряющего реакцию синтеза рибонуклеиновых кислот (РНК-полимераза, М = 400000), состоит из 6 неравных субъединиц. Полная молекула глутаматдегидрогеназы, ускоряющей процесс окисления глутаминовой кислоты (М=336000), построена из 6 субъединиц с М=56000.

Достроенный из субъединиц фермент проявляет максимальную каталитическую активность именно в виде мультимера: диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.

Значение пространственной организации ферментов особенно ярко выявляется при изучении строения так называемых мультиэнзимов, т.е. ферментов, обладающих способностью ускорять одновременно несколько химических реакций и осуществлять сложные превращения субстрата. Примером может служить мультиэнзим, ускоряющий реакцию окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Этот многоферментный комплекс с М=4500000 состоит из трех видов ферментов. Первый из них (E1) ускоряет реакцию декарбоксилирования пировиноградной кислоты. В состав комплекса входит 12 димерных молекул этого фермента (К=19200). Второй и третий ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы при окислении пировиноградной кислоты, сосредоточены внутри мультиэнзимного комплекса. Один из них (Е3) представлен шестью димерными молекулами (М=112 000), другой (Е2) - 24 протомерами (М=70000).

В тех случаях, когда мультиэнзимный комплекс обслуживает единый, многоступенчатый процесс биохимических превращений, его называют метаболоном (от слова метаболизм - обмен веществ). Таковы метаболоны гликолиза, биосинтеза ряда аминокислот, цикла дикарбоновых и трикарбоновых кислот и др.

В результате слаженного во времени и пространстве действия всех трех видов входящих в его состав ферментов мультиэнзим с огромной скоростью осуществляет превращение пировиноградной кислоты. Именно в кооперативном характере каталитического процесса и кроется главное отличие биокатализаторов от катализаторов неорганической природы, именно поэтому интенсивность биокатализа в десятки, сотни и тысячи раз превосходит мощность действия неорганических катализаторов.

Сравнительно недавно выявлена еще одна своеобразная черта в строении ферментов: некоторые из них являются полифункциональными, т.е. обладают несколькими энзиматическими активностями, но всего лишь одной полипептидной цепью. Дело в том, что эта единая цепь при формировании третичной структуры образует несколько функционально и стерически обособленных глобулярных участков - доменов, каждый из которых характеризуется своей каталитической активностью.

При изучении мультиэнзимных комплексов и полифункциональных ферментов удалось понять наиболее важную особенность ферментативного катализа, а именно - эстафетную передачу промежуточных продуктов реакции от одного компонента каталитической системы к другому без их высвобождения.

http://referati.net.ua/referats/fermenty

"Лишние" субъединицы фермента могут быть нужны для:

1) регуляции скорости работы фермента (если служат для связывания активаторов или ингибиторов или сами являются ингибиторами);

2) обеспечения специфичности связывания субстрата, который использует каталитическая субъединица (а сама каталитическая субъединица вовлекала бы в реакцию разнообразные субстраты);

3) регуляции других функций фермента (если связываются с ДНК или являются молекулами-рецепторами, или передают продукт реакции другим ферментам, или осуществляют крепление на мембране);

4) для того, чтобы молекула фермента могла участвовать в нескольких стадиях реакции: например, вовлекать в дальнейшую ферментативную обработку продукт деятельности "основной" каталитической единицы, или поставлять энергию для деятельности "основной" единицы (у АТФ-синтетазы есть 2 функции: синтезировать/гидролизовать АТФ и служить переносчиком через мембрану ионов Н+; в одних условиях Н+ переносятся по градиенту концентрации и выделяющаяся энергия расходуется на синтез АТФ, в других условиях энергия, выделяющаяся при гидролизе АТФ, расходуется на перенос Н+ против градиента концентрации), или потреблять энергию, выделяющуюся при реакции (у миозина одна из субъединиц отвечает за гидролиз АТФ, а другая - за передвижение вдоль актина); иногда соединение нескольких функций облегчает выполнение каждой из них (некоторые из субъединиц ДНК-полимеразы способны корректировать новосинтезированную цепь ДНК, а иначе корректировка проходила бы медленнее).

 

Новые статьи

:)

GW9dbQxiK-I.jpg

Самые популярные